But 

Vous aurez connaissance des différentes techniques d’analyse des protéines. 

Contenu 

– Rappel des propriétés physico-chimiques des acides aminés naturels (les briques de construction des protéines). 

– Rappel sur la structure des protéines (primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire). 

– Quelles sont les modifications usuelles (variants, isoformes) les plus communément observées sur les protéines (ex. deamidation, oxidation, glycation, glycosilation, etc.) ? 

– Principe et utilité des techniques de chromatographie liquide les plus utilisées : RPLC, SEC, IEX, HILIC 

– Principe et utilité des techniques d’électrophorèse en format plaque et capillaire les plus utilisées : SDS-PAGE, IEF, CZE, CIEF, iCIEF, CGE… 

– Principe et utilité des techniques de spectrométrie de masse les plus utilisées en combinaison avec la chromatographie et l’électrophorèse (sources d’ionisation, analyseurs). 

– Utilisation des cartes peptidiques (peptide mapping) pour la caractérisation détaillée des protéines. 

– Principe et utilité des techniques spectroscopiques les plus communes pour caractériser les structures secondaires et tertiaires des protéines: dichroïsme circulaire, FTIR, spectroscopie de fluorescence, RMN, … 

Méthodes utilisées : Exposés, discussions. 

Personnes concernées : Personnel de laboratoire confronté à l’analyse de protéines. 

Lieu / Date 

La Longeraie, Morges 

6 mai 2020 

9.00 – 17.00 

Enseignants 

Prof. Jean-Luc Veuthey 

Dr Davy Guillarme 

Sciences Analytiques 

Université de Genève