But

Vous aurez connaissance des différentes techniques d’analyse des protéines.

Contenu

  • Rappel des propriétés physico-chimiques des acides aminés naturels (les briques de construction des protéines).
  • Rappel sur la structure des protéines (primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire).
  • Quelles sont les modifications usuelles (variants, isoformes) les plus communément observées sur les protéines (ex. deamidation, oxidation, glycation, glycosilation, etc.) ?
  • Principe et utilité des techniques de chromatographie liquide les plus utilisées : RPLC, SEC, IEX, HILIC
  • Principe et utilité des techniques d’électrophorèse en format plaque et capillaire les plus utilisées : SDS-PAGE, IEF, CZE, CIEF, iCIEF, CGE…
  • Principe et utilité des techniques de spectrométrie de masse les plus utilisées en combinaison avec la chromatographie et l’électrophorèse (sources d’ionisation, analyseurs).
  • Utilisation des cartes peptidiques (peptide mapping) pour la caractérisation détaillée des protéines.
  • Principe et utilité des techniques spectroscopiques les plus communes pour caractériser les structures secondaires et tertiaires des protéines: dichroïsme circulaire, FTIR, spectroscopie de fluorescence, RMN, …

Méthodes utilisées

Exposés, discussions.

Personnes concernées

Personnel de laboratoire confronté à l’analyse de protéines.

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Lieu / Date

La Longeraie, Morges

13 mai 2020

9.00 – 17.00

Enseignant

Dr Davy Guillarme

Sciences Analytiques

Université de Genève